血紅素結合hcArgRS并抑制其催化活力

人細胞質精氨酰-tRNA合成酶（hcArgRS）催化tRNAArg氨基酰化生成Arg-tRNAArg。Arg-tRNAArg一方面是蛋白質生物合成的原料，參與蛋白質合成；另一方面它也是精氨酰-tRNA：蛋白質轉移酶的底物，轉移精氨酰基到蛋白質的N-末端，參與依賴泛素化的“N-末端規則”蛋白質降解途徑。哺乳動物細胞的ArgRS即參與蛋白質生物合成，又參與蛋白質的降解，如何調節ArgRS的這兩個相反的功能是非常重要的科學問題。血紅素作為信號分子，參與到許多重要的生命活動中，其中“N-末端規則”途徑就是一個血紅素的感應器。

10月，J. Biol. Chem.在線發表了生化與細胞所王恩多研究組研究論文：血紅素結合人細胞質精氨酰-tRNA合成酶并抑制其催化活力。該研究工作得到科技部重大科學研究計劃，中國博士后基金，上海市博士后基金，中科院王寬誠博士后基金以及上海生科院博士后基金的經費資助。

王恩多實驗室的楊芳博士研究了血紅素與hcArgRS在體外的相互作用，研究結果表明血紅素能夠以hcArgRS的Cys-115 作為特異性的軸向配體與之結合，血紅素通過抑制hcArgRS的*步反應—氨基酸活化反應，而抑制酶的tRNA精氨酰化活力。血紅素誘導hcArgRS的寡聚化是其抑制該酶催化活力的主要原因。氨基酰-tRNA合成酶家族是一個功能多樣的蛋白質家族，該研究對進一步深入探索哺乳動物ArgRS新的生物學功能提供了極有價值的線索。